Wiss. Kontakte und Kooperationen:  PD Dr. Matthias Wilmanns, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) Hamburg; Prof. Dr. Andrew Torda, Zentrum für Bioinformatik, Universität Hamburg, Prof. Dr. Irina Smirnova, TUHH, Prof. Dr. An-Ping Zeng, TUHH

Enzymimmobilisierung ist eine gängige Methode um die industrielle Anwendung von Biokatalysatoren und ihre Rezyklierung zu gewährleisten. In diesem Projekt wird die kovalente Immobilisierung der Glukose-6-phosphatdehydrogenase (G6PDH) und der 6-Phosphoglukonatdehydrogenase (6PGDH) auf verschiedenen Oberflächen untersucht. Des Weiteren sind das Zusammenführen zu einer kurzen enzymatischen Reaktionssequenz und eine Prozessoptimierung vorgesehen.

Geeignete Enzymkandidaten wurden identifiziert und können am Institut rekombinant produziert werden. In einer Ein-Topf Reaktion kann Glukose-6-phosphat in zwei Schritten zu Ribulose-5-phosphat umgesetzt werden.

Neue grundlegende Erkenntnisse verspricht der Aktivitätsvergleich von nicht orientierten Immobilisaten und Katalysatoren, die räumlich ausgerichtete aktive Zentren aufweisen. Über gentechnische Methoden wurden Immobilisierungs-Tags an gewünschten Positionen der G6PDH-Oberfläche eingefügt. Durch entsprechende Methoden soll die enzymspezifische Aktivität des ersten Syntheseschrittes der immobilisierten Reaktionssequenz gesteigert werden. Aktuelle Ergebnisse deuten darauf hin, dass eine Kompartimentierung des Systems für eine effiziente Produktion vorteilhaft ist.

Wiss. Kontakte und Kooperationen:  PD Dr. Matthias Wilmanns, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) Hamburg; Prof. Dr. Andrew Torda, Zentrum für Bioinformatik, Universität Hamburg, Prof. Dr. Irina Smirnova, TUHH, Prof. Dr. An-Ping Zeng, TUHH

Enzymimmobilisierung ist eine gängige Methode um die industrielle Anwendung von Biokatalysatoren und ihre Rezyklierung zu gewährleisten. In diesem Projekt wird die kovalente Immobilisierung der Glukose-6-phosphatdehydrogenase (G6PDH) und der 6-Phosphoglukonatdehydrogenase (6PGDH) auf verschiedenen Oberflächen untersucht. Des Weiteren sind das Zusammenführen zu einer kurzen enzymatischen Reaktionssequenz und eine Prozessoptimierung vorgesehen.

Geeignete Enzymkandidaten wurden identifiziert und können am Institut rekombinant produziert werden. In einer Ein-Topf Reaktion kann Glukose-6-phosphat in zwei Schritten zu Ribulose-5-phosphat umgesetzt werden.

Neue grundlegende Erkenntnisse verspricht der Aktivitätsvergleich von nicht orientierten Immobilisaten und Katalysatoren, die räumlich ausgerichtete aktive Zentren aufweisen. Über gentechnische Methoden wurden Immobilisierungs-Tags an gewünschten Positionen der G6PDH-Oberfläche eingefügt. Durch entsprechende Methoden soll die enzymspezifische Aktivität des ersten Syntheseschrittes der immobilisierten Reaktionssequenz gesteigert werden. Aktuelle Ergebnisse deuten darauf hin, dass eine Kompartimentierung des Systems für eine effiziente Produktion vorteilhaft ist.